단백질의 기능은 저장, 방어, 수송, 효소, 호르몬, 수축 및 운동, 수용체, 구조 단백질의 기능을 갖는다.
저장 단백질
기능은 아미노산의 저장이다. 예로 우유 단백질인 카제인은 포유동물의 새끼에게 주된 아미노산의 공급원이 됩니다. 오브 알부민은 달걀흰자의 단백질인데 발달 과정 중 배에 아미노산의 공급원으로 사용됩니다. 식물의 씨앗에도 저장 단백질을 갖고 있다고 보면 됩니다.
방어 단백질
방어 단백질은 질병에 대한 보호기능이 있습니다. 항체는 항원인 세균이나 바이러스를 불활성화 시키고 처리하는 데 도움을 줄 수 있습니다.
수송 단백질
물질의 수송 기능을 가지고 있는데요. 혈액 내 단백질은 헤모글로빈은 철을 함유하고 있는데 허파꽈리로 둘러싸인 모세혈관을 통해 산소는 폐에서 몸의 각 부분 세포마다 산소를 운반합니다. 이렇게 수송의 기능을 갖고, 인지질로 구성된 세포막에 수송 단백질은 세포막을 가로질러 물질을 수송할 수 있습니다.
효소 단백질
효소 enzyme에는 단백질로 되어 있으며 화학 반응을 선택적으로 가속할 수 있습니다. 소화효소는 음식물 분자에 있는 결합의 가수분해를 촉진하는 촉매 역할을 합니다. 그렇게 몸 안에서 생체촉매의 기능을 담당합니다.
호르몬 단백질
호르몬 단백질은 생명체의 활성을 조절합니다. 그 예로 이자에서 분비되는 호르몬인 인슐린은 다른 조직이 포도당을 흡수하게 하여 혈당 농도를 조절해 정상 혈당이 되는 데 도움이 됩니다.
수축 및 운동 단백질
운동 단백질은 섬모나 편모의 파동 운동에 관여합니다. 액틴과 미오신 단백질은 근육조직 내 근육 수축 운동에 관여합니다.
수용체 단백질
화학 자극에 대한 세포의 반응하는 기능이 있습니다. 다른 신경세포, 뉴런의 말단에서 분비한 신호 물질이나 분자를 감지하는 신경세포 막의 수용체가 그러한 단백질입니다.
구조 단백질
지지하는 기능을 하며, 케라틴은 머리카락, 깃털, 뿔, 그 외에 피부 부속물의 단백질 역할을 합니다. 곤충은 고치를 만들며, 거미는 거미줄을 만드는 데 비단 섬유를 사용합니다. 콜라젠과 엘라스틴 단백질은 동물의 결합조직에서 섬유상 구조를 제공해주기도 합니다.
단백질의 구조
단백질의 기본 단위는 아미노산이다. 아미노산이 모여 만들어진 단백질은 매우 다양하지만 모든 단백질은 1차, 2차, 그리고 3차 구조로 알려진 층층이 쌓인 구조이며, 4차 구조는 단백질이 2개 이상의 폴리펩타이드 사슬로 구성될 때 나타난다. 1차 구조는 아미노산의 선형사슬이다. primary structure 1차 구조는 단백질의 아미노산 서열이다. 예로 비타민 A와 특정 갑상샘 호르몬의 하나를 몸 전체로 운반하는 혈중 구형 단백질인 트랜스티레틴의 경우, 127개 아미노산으로 동일한 폴리펩타이드 사슬 4개로 만들어져있다. 2차 구조 secondary structure는 폴리펩타이드 골격의 수소 결합에 의해 안정화된 부위이며 반복적으로 꼬이거나 접히는 구조는 아미노산 곁사슬이 아니라 분자 간 수소결합에 의해 일어난다.
폴리펩타이드 골격 내 산소 원자는 부분적인 음전하를 띠고 질소에 결합한 수소 원자는 부분적인 양전하를 띠고 있다. 그렇게 수소결합이 형성되며 단백질 특정 형태를 지탱할 수 있다. 2차 구조 중 하나가 알파 나선구조로 네 번째 아미노산 사이에 형성되는 수소결합에 의해 유지되는 정교한 나선 형태를 띤다. 각각의 트랜스티레틴 폴리펩타이드는 단지 하나의 알파 나선 구조를 갖고 있지만 다른 구형 단백질은 비나 선형 부위에 의해 분리된 다수의 알파 나선구조를 갖고 있다.
2차 구조의 다른 형태는 베타 병풍구조이다. 나란한 폴리펩타이드 사슬의 두 군데 이상의 부분이 폴리펩타이드 골격의 평행인 두부분 사이에서 수소결합으로 연결되어 있다. 베타 병풍구조는 트랜스티레틴의 경우처럼 구형 단백질을 구성하고, 거미줄의 실크 단백질과 같은 섬유상 단백질에서 많이 나타난다. 이렇게 수소 결합에 의한 단백질의 협동한 것 미의 실크 섬유를 같은 무게의 강철보다 튼튼하게 만들 수 있다.
3차 구조는 곁사슬 간 상호작용에 의해 안정화된 3차 구조의 형태를 띤다. 2차 구조 단백질 위에 겹쳐 놓은 형태가 단백질 3차 구조이다. 3차 구조는 다양한 아미노산의 곁사슬 즉 알킬기 간의 상호작용에 의한 폴리펩타이드의 전체적인 모습이다. 소수성 상호작용 hydrophobic interaction에 대해 알아보면, 폴리펩타이드가 특정한 기능을 갖는 형태로 접히며 구조가 변할 때 소수성(친수성의 반대 개념으로 이해하면 쉽다) 곁사슬을 가진 아미노산은 일반적으로 물과의 접촉을 피해 단백질의 중심부에 모여 덩어리의 구조를 이룬다. 소수성 상호작용은 실제로 물 분자가 무극성 물질에 의해 배제되어 발생한다. 무극성 아미노산의 곁사슬이 서로 가까워지면 판데르발스 상호작용이 떨어지지 않도록 붙들어 놓는다. 그 외에도 극성 곁사슬 간의 수소 결합과 양전하와 음전하를 띤 곁사슬 간의 이온결합도 3차 구조를 안정화하는 데 도움을 준다. 이런 다양한 상호작용들이 누적되어 단백질이 독특한 형태를 가질 수 있게 된다.
단백질의 형태는 이황화 결합 disulfide bridge라는 공유 결합에 의해 더욱 강화된다. 곁사슬에 황화수소기(-SH)를 갖는 시스테인 단위체 2개가 단백질 접힘에 의해 가까이 위치하게 되면 이황화 결합이 형성된다. 한 시스테인에 있는 황은 두 번째 시스테인의 황과 연결되고 이황화 결합(-S-S)은 단백질의 부분들을 고정한다. 이런 결합은 단백질 3차 구조에 속한다.
4차 구조 quarter nary structure 기능적 단백질을 형성하는 여러 다수의 폴리펩타이드 관계
4차 구조는 폴리펩타이드의 작은 단위들이 모이고 모여 이루어진 총체적인 단백질 구조이다. 예를 들어 콜라젠의 경우, 피부, 뼈, 인대 및 힘줄 신체의 결합조직에서 단단한 기둥 역할을 하는데 섬유상 단백질로 3개의 동일한 폴리펩타이드 나선들이 서로 꼬여서 더 큰 3중 나선을 형성해 큰 강도를 지닌 긴 섬유가 된다. 참고로 콜라젠은 사람 몸속의 단백질 중 40% 비중을 차지한다. 적혈구도 산소결합 단백질인 헤모글로빈은 4차 구조를 가진 구형 단백질이다. 헤모글로빈은 두 개의 알파 사슬과 두 개의 베타 사슬, 총 네 개의 폴리펩타이드 단위로 구성된다. 알파 단위와 베타 단위체 모두 주로 알파 나선의 2차 구조로 되어 있고, 각 소단위체는 산소와 결합하는 철이 포함된 헴 heme이라는 비 폴리펩타이드 구성 성분을 갖고 있다.
단백질 구조를 결정하는 것은 무엇인가?
단백질 구조에 가장 큰 요인은 아미노산 서열의 폴리펩타이드 사슬은 2차 구조와 3차 구조의 상호작용에 의해 결정되는 3차원적 입체 구조에 기인한다. 이런 입체적 접힘은 생명의 구조적 기능적 기본 단위인 세포 내 복잡한 환경에서 단백질이 합성될 때 다른 단백질의 도움을 받아 정상적으로 이루어진다. 하지만 단백질 구조는 주변 환경의 물리적, 화학적 조건에도 영향이 있다. pH, 온도, 염의 농도 등의 환경이 변하면 단백질 내 약한 화학결합이 끊어지고 상호작용이 파괴되어 단백질은 풀어지고 그 고유한 입체 형태를 잃게 되는데 이러한 변화를 단백질 변성 denaturation이라고 한다. 변성된 단백질은 구조가 변했기 때문에 생물학적으로 그 활성을 잃게 된다. 예를 들어 달걀을 가열해 익으면 원래의 생달걀 상태로 돌아갈 수 없는 것이 대표적인 예이다. 달걀흰자는 불투명하게 변성되는데 이때 단백질이 불용성으로 응고되기 때문이다. 생명체에서도 과도한 고열이 치명적인지를 설명해준다. 과도한 열에 의해서도 변성은 일어날 수 있는데 열은 단백질 구조를 안정화하는 약한 상호작용을 없앨 수 있을 정도로 폴리펩타이드 사슬에 자극을 준다. 대부분 단백질은 수용성 환경에서 에테르 혹은 클로로폼과 같은 무극성 용매로 옮겨지면 변성이 된다. 폴리펩타이드 사슬이 다시 접혀서 사슬의 소수성 부위가 무극성 용매가 있는 바깥쪽으로 향하게 된다. 다른 변성제는 단백질의 형태를 유지하는 다양한 결합 수소 결합, 이온 결합, 그리고 이황화 결합을 깨는 화학물질이 포함되어 있다.
시험관 용액 내 단백질 변성이 열, 화학물질에 의해 일어난 경우, 변성제가 제거되면 단백질은 때로는 기능적 형태로 되돌아올 수 있다. 따라서 특이적 형태를 만드는 정보는 단백질의 1차 구조에 고유한 기능이라는 결론을 알 수 있다. 아미노산 서열은 단백질의 형태를 결정한다.
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